ИСТИНА

На основе ранее разработанной феноменологической закономерности, согласно которой, начиная с уровня «левого» асимметричного углерода в аминокислотных остатках первичной структуры белков происходит чередование знака хиральности структурных уровней L-D-L-D («правые» α-спирали вторичной структуры, перевиваясь, образуют левую суперспираль, четвертичная структура микрофиламентов – «правая»), разработан метод количественной оценки степени хиральности в иерархических структурах макромолекулярных систем. Предложенный подход позволяет в общем случае количественно оценить знак и степень хиральности вторичных структур белков. Достаточным условием метода для определения знака хиральности вторичной структуры является выбор взаимного расположения α-углеродов, что позволяет на один-два порядка снизить количество обрабатываемой информации по сравнению с полным описанием системы. В результате анализа правых и левых спиральных вторичных структур показано, что угол между вектором направления и суммой векторных произведений выявляет направление закрутки спирали. Наряду с правыми α-спиралями и левыми полипролиновыми спиралями, которые, перевиваясь, образуют правые суперспирали в коллагене, были проанализированы и β-структуры. Данные о пространственной структуре отображаются на картах хиральности, которые демонстрируют наличие обособленных областей существования для различных типов спиральности. Метод реализован в виде компьютерной программы на языке Python 3.6 с использование библиотеки SciPy.