ИСТИНА

Железо необходимо для жизнедеятельности всех организмов, особенно фотосинтезирующих, таких как растения и цианобактерии, у которых оно является существенным кофактором фотосинтетического аппарата. Несмотря на то, что железо является четвертым наиболее распространенным элементом на Земле, в аэробных условиях оно находится в окисленной форме (FIII) и в присутствии воды образует плохо растворимые оксигидроксиды. Концентрация свободного железа в водных растворах составляет только 10-18 моль/л, что существенно ниже уровня необходимого для поддержания жизни бактерий. Одним из механизмов, с помощью которого бактерии в аэробных условиях обеспечивают себя железом, является синтез низкомолекулярных хелаторов железа, сидерофоров, которые секретируются в окружающую среду, связывают там с высокой эффективностью FIII, а затем транспортируются обратно в клетки. Согласно данным биоинформатического анализа, в геноме одноклеточной цианобактерии Synechocystis sp. PCC 6803 отсутствуют гены биосинтеза сидерофоров, однако присутствует кластер из 14 генов, кодирующих компоненты предполагаемых систем транспорта таких соединений. Нами впервые показано, что Synechocystis может использовать в качестве единственного источника железа чужеродные дигидроксаматные сидерофоры, такие как сидерофор нитчатой цианобактерии Anabaena variabilis ATCC 29413 и шизокинин. С помощью направленного инсерционного мутагенеза и функционального анализа генов указанного кластера установлено, что транспорт дигидроксаматных сидерофоров в клетки Synechocystis контролируется генами восемью генами, iutA, fecB1, fecC, fecD, fecE, exbB, exbD и tonB и осуществляется с помощью механизма, типичного для грамм-отрицательных бактерий. Сидерофор связывается со специфическим белком-транспортером IutA во внешней мембране и транспортируется в цитоплазму за счет энергии внутренней мембраны, которая передается транспортеру комплексом интегральных белков внутренней мембраны TonB-ExbB-ExbD. Транспорт сидерофора через внутреннюю мембрану нуждается в периплазматическом связывающем белке FecB1 и трехкомпонентном FecC-FecD-FecE ABC-транспортере.