ИСТИНА

Проблемы вычислительного определения аффинности белковых комплексов до сих пор остаются актуальными. В настоящее время популярностью пользуются модели машинного обучения и нейросети, в которых аффинность комплекса определяется по набору признаков аминокислотных последовательностей (sequence-based), значительно реже учитываются конформационные особенностей белок-белковых взаимодействий. Объективно sequence-based модели успешно работают для оценки аффинности коротких пептидов в комплексе с малоподвижным участком белка: ярким примером послужит успех моделирования взаимодействия пептидов с главным комплексом гистосовместимости человека. Однако, не существует универсального протокола для оценки аффинности систем, обладающих высокой подвижностью и относительно большими поверхностями активных сайтов связывания. В настоящей работе представлен вариант реализации модели машинного обучения для определения аффинности белок-белковых взаимодействий, основанный на структурных данных. Модель для вычислительной оценки энергии взаимодействия основана на градиентном бустинге с использованием программного пакета LGBM. Обучение модели было выполнено на 494 кристаллографических структурах белковых комплексов отобранных из PDBbind. Валидационная выборка составила 50 комплексов (10% от общего набора данных). Комплексы разделены на классы аффинности по показателям констант взаимодействий. Вычислительно белок-белковое взаимодействие в каждом комплексе представлялось нами в виде матрицы контактов атомов 9 групп различных типов. Расчет расстояний производился с помощью программного пакета MDAnalysis. AUC полученной модели составил 0.841, что превосходит результаты других моделей.