ИСТИНА

Бычий одорант-связывающий белок (bOBP) формирует уникальную димерную структуру посредством «обмена доменами», при этом каждая мономерная субъединица bOBP формирует классическую для OBP укладку при взаимодействии его β-бочонка с α-спиральным участком другой мономерной субъединицы. Исследование процессов разворачивания–сворачивания β-обогащенных белков актуальны как для фундаментальной науки в связи с решением вопроса фолдинга белков, так и в связи с возможностью конструирования на основе OBP чувствительного элемента оптических биосенсорных систем на опасные вещества. На процессы фолдинга белков в клетке существенное влияние оказывает доступный объем, в связи с чем исследования этих процессов в условиях макромолекулярного краудинга являются высокоприоритетными. Были исследованы процессы разворачивания – сворачивания bOBP в условиях, имитирующих густонаселенную клеточную среду. В качестве краудинг агента использовали полиэтиленгликоль (ПЭГ) различной молекулярной массы и концентрации. Показано, что ПЭГ приводит к стабилизации bOBP и способствует образованию нативного димерного состояния белка даже в отсутствие денатурирующих условий. Эффект краудинг агента зависит от его молекулярной массы и концентрации.