ИСТИНА

Шаперонины – класс белков, способствующих правильному сворачиванию белков и обладающих АТФазной активностью. Молекула шаперонина бактериофага OBP состоит из семи субъединиц, объединенных в кольцо. Каждая из субъединиц имеет 3 домена: апикальный, средний и экваториальный. Мы получили рекомбинантный белок (adOBP), представляющий собой изолированный апикальный домен шаперонина и показали, что его пространственная структура соответствует структуре домена в составе полноразмерного шаперонина OBP. Вместе с тем, мы изучили способность изолированного апикального домена влиять на процесс амилоидообразования альфа-синуклеина, белка, ассоцированного с болезнью Паркинсона. Ранее было показано, что полноразмерный шаперонин бактериофага OBP подавляет образование амилоидных частиц α-синуклеина в отсутствие АТФ, но в присутствии АТФ способен значительно стимулировать амилоидообразование. Аналогично полноразмерному шаперонину рекомбинантный adOBP подавлял конверсию синуклеина в амилоидные фибриллы в присутствии АТФ, однако добавление АТФ никак не влияло на процесс ингибирования амилоидообразования. Это хорошо согласуется с утверждением, что роль апикального домена в составе молекулы шаперонина заключается узнавании и связывании белка-субстрата. Полученный нами рекомбинантный adOBP по свойствам идентичен апикальным доменам в составе шаперонина ОВР. Способность рекомбинантного белка adOBP ингибировать рост амилоидов может быть использована в фармацевтических разработках