ИСТИНА

Цитохром bd - хинол:O2 оксидоредуктаза дыхательных цепей прокариот. Фермент участвует в запасании энергии и повышает вирулентность некоторых патогенных бактерий. Мы обнаружили, что цитохром bd-I, выделенный из Escherichia coli, (а) проявляет заметную каталазную активность [1] и (б) способен катализировать разложение пероксинитрита [2]. Каталазная реакция нечувствительна к NO, CO, антимицину А и N-этилмалеимиду, но блокируется цианидом и азидом. Каталазную активность также можно наблюдать в клетках E. coli, дефицитных по каталазе, после суперэкспрессии цитохрома bd-I. Пероксинитрит сам по себе не ингибирует поглощение O2 изолированным ферментом или клетками E. coli с повышенной экспрессией цитохрома bd-I. Более того, изолированный цитохром bd-I, находящийся в реакции с O2, аскорбатом и ТМФД, может метаболизировать пероксинитрит с кажущимся числом оборота ~ 10 моль пероксинитрита x (моль фермента)-1 x с-1. Полученные данные свидетельствуют о защитной роли цитохрома bd против окислительного и нитрозилирующего стресса in vivo и позволяют рассматривать фермент этого типа в качестве потенциальной мишени для лекарственных средств. Список литературы: 1. Borisov VB, Forte E, Davletshin A, Mastronicola D, Sarti P, Giuffrè A: Cytochrome bd oxidase from Escherichia coli displays high catalase activity: An additional defense against oxidative stress. 2013 FEBS Lett 587:2214-2218. 2. Borisov VB, Forte E, Siletsky SA, Sarti P, Giuffrè A: Cytochrome bd from Escherichia coli catalyzes peroxynitrite decomposition. 2015 Biochim Biophys Acta 1847:182-188.