|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
Лазерная спектроскопия комбинационного рассеяния структурных изменений молекулы белка, вызванных разрывом дисульфидных связейдипломная работа (Бакалавр)
- Научный руководитель: Брандт Н.Н.
- Автор: В.Н.Кружилин
- Тип: Бакалавр
- Организация, в которой проходила защита: МГУ имени М.В. Ломоносова
- Год защиты: 2015
- Аннотация: Методы лазерной спектроскопии являются одними из наиболее информативных при исследовании биологических молекул. Они позволяют получить уникальную информацию об их структуре и функционировании. В то время как большая часть данных о структуре биологических молекул получена методами рентгеноструктурного анализа или ЯМР спектроскопии, для исследования структуры биомолекул в водном растворе необходимо привлечение других методов центральное место среди которых занимает лазерная спектроскопия комбинационного рассеяния. Белки имеют первостепенное значение для живого организма поскольку являются непосредственными участниками всех процессов жизнедеятельности. Белки представляют собой полимерные органические макромолекулы мономерами которых являются аминокислоты. Структура белков тесно связана с исполняемыми функциями и, в первую очередь, определяется ковалентными связями полипептидной цепи и ковалентными дисульфидными связями. Пространственное распределение частей белка приводит к образованию зон специфичности которые определяют способность белка взаимодействовать с другими молекулами. В нативной (водной) среде фермент может занимать целый ряд (квази)устойчивых конформаций которым отвечают локальные минимумы потенциальной энергии молекулы. В процессе функционирования фермент переходит от одной устойчивой конформации к другой. Определение влияния индивидуальных дисульфидных связей на устойчивость структуры белка — важный этап в понимании принципов его функционирования. Сывороточный альбумин — основной белок плазмы крови млекопитающих составляющий около 60% её протеинового состава. Основной функцией альбумина является неспецифическое связывание и перенос жирных кислот стероидов и гормонов в крови. Альбумин необходим для поддержания онкотического (коллоидного осмотического) давления ответственного за распределение жидкостей организма между сосудами и тканями. Сывороточный альбумин ироко применяется в качестве модели для исследования свойств глобулярных белков. Химотрипсин — пищеварительный фермент важнейший компонент пищеварительного сока выполняющий функцию расщепления полипептидов. По строению области специфичности химотрипсин относят к классу сериновых протеаз. Несмотря на то, что протеазы необходимы для жизни они могут быть очень опасны для организма при нарушениях их функций. Из-за сравнительно высокой стабильности, простоты получения и простоты исследования функций ироко изучается влияние структуры химотрипсина и его ингибиторов на стабильность и функции белка. Тромбин играет ключевую роль в процессе свёртывания крови. Являясь сериновой протеазой, он специфическим образом отщепляет фибрин от фибриногена, из которого впоследствии образуется фибриновая сеть предотвращающая кровотечения. Из-за своей принципиальной роли в процессе свёртывания крови тромбин практически сразу после его открытия стал интенсивно исследоваться. Влияние структуры тромбина на его функции широко исследуется как биохимическими так и биоинформатическими методами. Целью работы является определение методом лазерной спектроскопии комбинационного рассеяния конформационных изменений белков при разрыве дисульфидных связей.
- Добавил в систему: Брандт Николай Николаевич