Аннотация:1. Впервые выделена мутантная форма белка MutL из бактерии N. gonorrhoeae, не содержащая остатки Cys; охарактеризованы её основные функции: АТФазная, эндонуклеазная и ДНК-связывающая.
2. Показано, что замены остатков Cys в белке на другие аминокислотные остатки не влияют на эффективность гидролиза АТФ, внесение одноцепочечного разрыва в плазмидную ДНК и связывание линейного 76-звенного ДНК-дуплекса.
3. Впервые установлено, что для реализации эффективного гидролиза линейного ДНК-дуплекса белком MutL из бактерии N. gonorrhoeae необходимо присутствие
β–субъединицы ДНК-полимеразы III. Обнаружено, что замена остатков Cys белка MutL приводит к существенному ингибированию расщепления ДНК в этой системе.