Организация, в которой проходила защита:
Санкт-Петербургский государственный политехнический университет им. Петра Великого
Год защиты:2007
Аннотация:Протеасомы встречаются в большинстве организмов и представляют собой рибонуклеопротеиновые комплексы, состоящие из более чем 20 субъединиц. Протеасомы обнаруживаются как в ядре, так и в цитоплазме, кроме того, может происходить изменение их внутриклеточной локализации, а также экспорт протеасом во внеклеточную среду или импорт из неё. 20 S коровая частица протеасомы представляет собой полый цилиндр, составленный из субъединиц двух типов – и .
До недавнего времени важнейшей функцией протеасом считалось участие в убиквитин-зависимом протеолизе и ответственность за расщепление большинства клеточных белков, однако в конце прошлого века была обнаружена способность протеасом специфически расщеплять некоторые РНК. Идентифицированы по крайней мере две субъединицы протеасом, отвечающие за РНКазную активность, причём обе они относятся к -типу. Эти результаты позволяют сделать предположение о наличии у -субъединиц, которые играют важную роль в регуляции доступа белковых субстратов в протеасому и присоединении регуляторных комплексов, дополнительной активности – эндорибонуклеазной. Аналогично тому, как -субъединицы отвечают за расщепление белков протеасомой, субъединицы -типа могут отвечать за расщепление РНК.
Для проверки этой гипотезы необходимо более детальное исследование свойств эндорибонуклеазной активности протеасом. Для этого субъединицы протеасом были разделены с помощью двумерного электрофореза, на геле были выбраны 20 пятен, соответствующих по молекулярной массе субъединицам 20 S протеасомы, из которых экстрагировались белки. Экстракты исследовались на наличие эндорибонуклеазной активности, а субъединицы протеасом, содержавшиеся в мажорных пятнах, были идентифицированы методом масс-спектрометрии.