Аннотация:Mycobacterium tuberculosis является возбудителем одного из самых распространённых и наиболее опасных заболеваний человека – туберкулеза. Ежегодно, количество смертей от этой инфекции составляет несколько миллионов человек по всему миру. При этом главная опасность туберкулеза заключается в появлении и распространении штаммов патогенных бактерий, обладающих множественной резистентностью к антибиотикам и устойчивых к классическому лечению. В связи с этим, поиск новых функциональных и регуляторных участков связывания в структурах белков патогенных бактерий и создание селективных ингибиторов ключевых ферментов их метаболизма представляет фундаментальный и практический интерес. Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (ГАФД, GAPDH) – ключевой фермент гликолиза, главного энергетического процесса анаэробных организмов. В клетках животных и растений, помимо снабжения энергией, ГАФД вовлечен во множество важных жизненных процессов и представляет большой интерес в качестве мишени для создания новых селективных лекарственных средств. В работе был проведен анализ суперсемейства белков ГАФД с целью поиска и характеристики функциональных и регуляторных сайтов в семействе ферментов глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназ. Проведен сравнительный анализ каталитического центра белков этого суперсемейства из различных организмов. Среди анализируемых структур, в выборку входила трехмерная структура ГАФДа Mycobacterium tuberculosis H37Rv, смоделированные по гомологии с наиболее близким бактериальным ферментом Geobacillus stearothermophilus. На основании структурного анализа были выделены и описаны области связывания лигандов в каталитическом центре фермента. Был предсказан центр связывания железа, о существовании которого свидетельствует ряд экспериментальных работ.