|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
N-terminal amphipathic helix as a trigger of hemolytic activity in antimicrobial peptides: a case study in latarcinsстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Polyansky A.A., Vassilevski A.A., Volynsky P.E., Vorontsova O.V., Samsonova O.V., Egorova N.S., Krylov N.A., Feofanov A.V., Arseniev A.S., Grishin E.V., Efremov R.G.
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 583
- Номер: 14
- Год издания: 2009
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 2425
- Последняя страница: 2428
- DOI: 10.1016/j.febslet.2009.06.044
- Аннотация: In silico structural analyses of sets of alpha-helical antimicrobial peptides (AMPs) are performed. Differences between hemolytic and non-hemolytic AMPs are revealed in organization of their N-terminal region. A parameter related to hydrophobicity of the N-terminal part is proposed as a measure of the peptide propensity to exhibit hemolytic and other unwanted cytotoxic activities. Based on the information acquired, a rational approach for selective removal of these properties in AMPs is suggested. A proof of concept is gained through engineering specific mutations that resulted in elimination of the hemolytic activity of AMPs (latarcins) while leaving the beneficial antimicrobial effect intact.
- Добавил в систему: Гераськина Ольга Вячеславовна