|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
Effectory site in Escherichia coli inorganic pyrophosphatase is revealed upon mutation at the intertrimeric interfaceстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Sitnik T.S., Vainonen J.P., Rodina E.V., Nazarova T.I., Kurilova S.A., Vorobyeva N.N., Avaeva S.M.
- Журнал: IUBMB Life
- Том: 55
- Номер: 1
- Год издания: 2003
- Издательство: Taylor & Francis
- Местоположение издательства: United Kingdom
- Первая страница: 37
- Последняя страница: 41
- DOI: 10.1080/1521654031000072139
- Аннотация: Escherichia coli inorganic pyrophosphatase (E-PPase) is a homohexamer formed from two trimers related by a two-fold axis. The residue Asp26 participates in intertrimeric contacts. Kinetics of MgPPi hydrolysis by a mutant Asp26Ala E-PPase is found to not obey Michaelis-Menten equation but can be described within the scheme of activation of hydrolysis by a free PPi binding at an effectory subsite. Existence of such a subsite is confirmed by the finding that the free form of methylenediphosphonate activates MgPPi hydrolysis though its magnesium complex is a competitive inhibitor. The Asp26Ala variant is the first example of hexameric E-PPase demonstrated to have an activatory subsite.
- Добавил в систему: Родина Елена Валерьевна