|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
Multipoint TvDAAO mutants for cephalosporin C bioconversionстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 11 ноября 2019 г.
- Авторы: Atroshenko D.L., Shelomov M.D., Zarubina S.A., Golubev I.V., Savin S.S., Tishkov V.I.
- Журнал: International Journal of Molecular Sciences
- Том: 20
- Год издания: 2019
- Издательство: MDPI
- Местоположение издательства: Basel, Switzerland
- Первая страница: 4412
- Последняя страница: 4412
- DOI: 10.3390/ijms20184412
- Аннотация: D-amino acid oxidase (DAAO, EC 1.4.3.3) is used in many biotechnological processes. The main industrial application of DAAO is biocatalytic production of 7-aminocephalosporanic acid from cephalosporin C with a two enzymes system. DAAO from the yeast Trigonopsis variabilis (TvDAAO) shows the best catalytic parameters with cephalosporin C among all known DAAOs. We prepared and characterized multipoint TvDAAO mutants to improve their activity towards cephalosporin C and increase stability. All TvDAAO mutants showed better properties in comparison with the wild-type enzyme. The best mutant was TvDAAO with amino acid changes E32R/F33D/F54S/C108F/M156L/C298N. Compared to wild-type TvDAAO, the mutant enzyme exhibits a 4 times higher catalytic constant for cephalosporin C oxidation and 8- and 20-fold better stability against hydrogen peroxide inactivation and thermal denaturation, respectively. This makes this mutant promising for use in biotechnology. The paper also presents the comparison of TvDAAO catalytic properties with cephalosporin C reported by others.
- Добавил в систему: Тишков Владимир Иванович
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | ijms-20-04412.pdf | 1,4 МБ | 7 сентября 2019 [tishkov] |