|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
Full Structure Modeling of Three-Domains Monooxygenase CYP102A1 ВМ3 from <i>Bacillus megaterium<i>статья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 19 августа 2020 г.
- Авторы: Krivitskaya A.V., Pometun A.A., Parshin P.D., Khrenova M.G., Urlacher V.B., Tishkov V.I.
- Журнал: Moscow University Chemistry Bulletin
- Том: 75
- Номер: 3
- Год издания: 2020
- Издательство: Allerton Press Inc.
- Местоположение издательства: United States
- Первая страница: 162
- Последняя страница: 166
- DOI: 10.3103/S0027131420030074
- Аннотация: The 3D full-atom model of the whole-size CYP102A1 from Bacillus megaterium (cytochrome P450 BM3) has been constructed using molecular modeling methods. The structure model was constructed using crystal structures of the separate FAD-binding domain (PDB ID: 4DQK) and the complex of FMN-binding and monooxygenase domains (PDB ID: 1BVY). Modeling procedure included analysis of the domains’ surfaces to find the orientation with maximum inter-subunit contacts. The overall configuration of the obtained complex was optimized using molecular dynamics. The final full-atom structure model shows rather tight interactions between FAD- and FMN-binding domains due to 10 inter-domain hydrogen bonds and hydrophobic interactions between three pairs of amino acid residues. This 3D model can be used for structure-function studies and rational design of the enzyme as well as for construction of hybrid supramolecular structures of biocatalysts with cytochrome P450 BM3.
- Добавил в систему: Тишков Владимир Иванович
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | MoscowUnivChemBull_2020_753_162-166true.pdf | 976,8 КБ | 19 января 2022 [tishkov] |