|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
Nitric Oxide Does Not Inhibit but Is Metabolized by the Cytochrome bcc-aa3 Supercomplexстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 30 декабря 2020 г.
- Авторы: Forte E., Giuffrè Alessandro, Huang Li-shar, Berry Edward A., Borisov Vitaliy B.
- Журнал: International Journal of Molecular Sciences
- Том: 21
- Номер: 22
- Год издания: 2020
- Издательство: MDPI
- Местоположение издательства: Basel, Switzerland
- Номер статьи: 8521
- DOI: 10.3390/ijms21228521
- Аннотация: Nitric oxide (NO) is a well-known active site ligand and inhibitor of respiratory terminal oxidases. Here, we investigated the interaction of NO with a purified chimeric bcc-aa3 supercomplex composed of Mycobacterium tuberculosis cytochrome bcc and Mycobacterium smegmatisaa3-type terminal oxidase. Strikingly, we found that the enzyme in turnover with O2 and reductants is resistant to inhibition by the ligand, being able to metabolize NO at 25 °C with an apparent turnover number as high as ≈303 mol NO (mol enzyme)−1 min−1 at 30 µM NO. The rate of NO consumption proved to be proportional to that of O2 consumption, with 2.65 ± 0.19 molecules of NO being consumed per O2 molecule by the mycobacterial bcc-aa3. The enzyme was found to metabolize the ligand even under anaerobic reducing conditions with a turnover number of 2.8 ± 0.5 mol NO (mol enzyme)−1 min−1 at 25 °C and 8.4 µM NO. These results suggest a protective role of mycobacterial bcc-aa3 supercomplexes against NO stress.
- Добавил в систему: Борисов Виталий Борисович
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | ijms-21-08521.pdf | 1,3 МБ | 13 ноября 2020 [vibor] |