ГЛИКИРОВАНИЕ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ В ПРИСУТСТВИИ ГЛЮКОЗЫ ИЛИ 3-ФОСФОГЛИЦЕРИНОВОГО АЛЬДЕГИДАстатья

Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science

Работа с статьей


[1] Муронец В. И., Шмальгаузен Е. В. ГЛИКИРОВАНИЕ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ В ПРИСУТСТВИИ ГЛЮКОЗЫ ИЛИ 3-ФОСФОГЛИЦЕРИНОВОГО АЛЬДЕГИДА // Acta Naturae (русскоязычная версия). — 2016. — Т. 2. — С. 102–102. Изучению гликирования белков посвящено много работ, прежде всего потому, что интенсификация этого процесса наблюдается при повышении концентрации глюкозы в крови больных диабетом. Однако исследования по гликированию одного из важнейших гликолитических ферментов – глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД) практически отсутствуют.Нами было изучено влияние гликирования на каталитические свойства ГАФД, а также на ее стабильность. Модификацию фермента проводили в присутствии глюкозы или 3-фосфоглицеринового альдегида (3-ФГА), определяя эффективность гликирования по скорости образования фруктозаминов (продуктов Амадори). Эффективность гликирования при модификации 3-ФГА была существенно выше, чем при модификации глюкозой. При этом фермент практически полностью терял актив- ность после 20 часов инкубации с 3-ФГА, а максимальное снижение активности при модификации глюкозой достигало 60%. Добавление низкомолекулярных тиолов (меркаптоэтанола или глутатиона) частично защищало фермент от инактивации 3 -ФГА. Термостабильность гликированной ГАФД уменьшалась, а склонность к термоагрегации – увеличивалась. Таким образом было показано, что субстрат глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназной реакции – 3-ФГА – обладает способностью инактивировать фермент, а также стимулировать его денатурацию и агрегацию. Мы полагаем, что гликирование ГАФД, прежде всего 3-фосфоглицериновым альдегидом, может быть важным регуляторным механизмом, контролирующим скорость АТФ-синтезирующих стадий гликолиза. Кроме того, учитывая вовлеченность ГАФД в индукцию и развитие нейродегенеративных заболеваний, модификация этого белка сахарами и альдегидами может влиять на его способность формировать амилоидные структуры с различными амилоидогенными белками, прежде всего, с бета-амилоидным пептидом и альфа-синуклеином.Работа выполнена при поддержке РНФ (грант № 16-14-10027).

Публикация в формате сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл сохранить в файл скрыть