|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
The effect of phosphorylation on pyruvate dehydrogenaseстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Scopus,
Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Korotchkina L.G., Khailova L.S., Severin S.E.
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 364
- Номер: 2
- Год издания: 1995
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 185
- Последняя страница: 188
- DOI: 10.1016/0014-5793(95)00382-J
- Аннотация: Phosphorylation of the pyruvate dehydrogenase component (E1) of the muscle pyruvate dehydrogenase complex (PDC) by E1-kinase inhibits substrate conversion both in oxidative and non-oxidative reactions. Circular dichroism spectra were used to monitor the effect of phosphorylation on the following stages of the process: holoform formation from apo-E1 and thiamine pyrophosphate (TPP), substrate binding and active site deacetylation. It has been shown that phosphorylation of E1 reduces its affinity for TPP and prevents holo-E1 interaction with pyruvate. Phosphorylated and dephosphorylated PDC convert 2-hydroxyethyl-TPP in similar ways involving half of their active sites; all active sites of E1 function in the presence of deacetylating agents. The data obtained suggest that the phosphorylation and substrate binding sites interact with each other.
- Добавил в систему: Хайлова Людмила Самуиловна
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | 1-s2.0-001457939500382J-main.pdf | 291,8 КБ | 25 ноября 2015 [Khailova_ls] |