|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
Cytochrome bd oxidase from Escherichia coli displays high catalase activity: An additional defense against oxidative stressстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 18 июля 2013 г.
- Авторы: Borisov V.B., Forte E., Davletshin A., Mastronicola D., Sarti P., Giuffre A.
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 587
- Номер: 14
- Год издания: 2013
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 2214
- Последняя страница: 2218
- DOI: 10.1016/j.febslet.2013.05.047
- Аннотация: Cytochrome bd oxygen reductase from Escherichia coli has three hemes, b558, b595 and d. We found that the enzyme, as-prepared or in turnover with O2, rapidly decomposes H2O2 with formation of approximately half a mole of O2 per mole of H2O2. Such catalase activity vanishes upon cytochrome bd reduction, does not compete with the oxygen-reductase activity, is insensitive to NO, CO, antimycin-A and N-ethylmaleimide (NEM), but is inhibited by cyanide (Ki ∼2.5μM) and azide. The activity, possibly associated with heme-b595, was also observed in catalase-deficient E. coli cells following cytochrome bd over-expression suggesting a protective role against oxidative stress in vivo.
- Добавил в систему: Борисов Виталий Борисович