|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
Interaction of bd-type quinol oxidase from Escherichia coli and carbon monoxide: Heme d binds CO with high affinityстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 20 сентября 2013 г.
- Автор: Borisov V.B.
- Журнал: Biochemistry (Moscow)
- Том: 73
- Номер: 1
- Год издания: 2008
- Издательство: Pleiades Publishing, Ltd
- Местоположение издательства: Road Town, United Kingdom
- Первая страница: 14
- Последняя страница: 22
- DOI: 10.1134/S0006297908010021
- Аннотация: Проведено сравнительное изучение взаимодействия мембранной и солюбилизированной форм цитохрома bd в полностью восстановленном состоянии с окисью углерода при комнатной температуре. Отмечено, что СО вызывает длинноволновый сдвиг полосы гема d с максимумом при 644 нм и минимумом при 624 нм и появление пика при 540 нм. Установлено, что в полосе Соре связывание СО с цитохромом bd приводит к уменьшению поглощения и появлению минимумов при 430 и 445 нм. Обнаружено, что изменения поглощения в полосе Соре и при 540 нм происходят параллельно с таковыми при 630 нм и достигают насыщения при 3–5 мкМ СО. Предполагается, что пик при 540 нм является β-полосой комплекса гема d с СО либо частью его расщепленной α-полосы. Показано, что в обеих формах цитохрома bd СО реагирует преимущественно с гемом d, а добавление к солюбилизированому цитохрому bd СО в высоких концентрациях приводит к дополнительным спектральным изменениям в γ-полосе, свидетельствующим о связывании лиганда с 10–15% низкоспинового гема b558. Установлено, что высокоспиновый гем b595 не связывает СО даже при высоких концентрациях лиганда. Отмечено, что кажущиеся константы диссоциации комплекса СО с гемом d мембранной и солюбилизированной форм полностью восстановленного фермента составляют ~70 и 80 нМ соответственно.
- Добавил в систему: Борисов Виталий Борисович