О роли некоторых консервативных и неконсервативных аминокислотных остатков в переходном состоянии и в интермедиате сворачивания апомиоглобинастатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 1 декабря 2021 г.
Аннотация:Проведена оценка вклада некоторых аминокислотных остатков в A-, B-, G- и H-спиралях в формирование ядра сворачивания и образование интермедиата сворачивания апомиоглобина. Исследовано влияние точечных замен гидрофобных аминокислотных остатков на Ala на стабильность структуры нативного (N) белка и его интермедиата сворачивания (I), а также на скорость сворачивания и разворачивания для четырех мутантных форм апомиоглобина. Равновесные и кинетические исследования разворачивания и сворачивания мутантных белков в широком интервале концентраций мочевины показали, что их нативное состояние сильно дестабилизировано по сравнению с белком дикого типа, тогда как стабильность промежуточного состояния меняется незначительно. Показано, что аминокислотные остатки A-, G- и H-спиралей вносят небольшой вклад в стабилизацию ядра сворачивания апомиоглобина в лимитирующем скорость переходе I N, происходящем после образования промежуточного состояния, тогда как остаток В-спирали имеет большое значение для формирования ядра сворачивания в переходном состоянии в переходе I N.