Аннотация:Вирус SARS-CoV-2, вызывающий короновирусную инфекцию COVID-19, остается в фокусе исследований по всему миру. Проникновение этого вируса в клетку начинается со связывания его S-белка с ангиотензин-превращающим ферментом 2, экспрессированным на клеточной поверхности. Изучение пространственной структуры S-белка необходимо для понимания молекулярных аспектов его функционирования. В настоящее время экспериментальными методами хорошо изучено строение почти всей молекулы S-белка, за исключением его эндодомена, трансмембранного домена и прилегающих к нему остатков эктодомена. В работе выполнено молекулярное моделирование структуры фрагмента S-белка, соответствующего его суперспиральному HR2-домену и полностью пальмитоилированному трансмембранному домену. Стабильность модели подтверждена расчетами молекулярной динамики в полноатомном и крупнозернистом представлении в липидном бислое. Показано, что пальмитоилирование приводит к существенному снижению подвижности трансмембранного домена и локальному утолщению бислоя. Это может иметь значение для процесса тримеризации белка.