Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 4 марта 2022 г.
Аннотация:Серпины являются ингибиторами протеиназ, выполняющими регуляторные функции; они составляют обширное семейство белков и обнаружены у всех живых организмов. Большинство серпинов растений функционально не охарактеризовано. Исключение составляет белок AtSerpin1 Arabidopsis thaliana, для которогопоказано ингибирование проапоптотических протеиназ и предполагается участие в регулировании индукции программируемой клеточной смерти, и белок CmPS1 Cucurbita maxima, локализованный во флоэме ипредположительно ингибирующий пищеварительные протеиназы насекомых. Помимо этого, недавно было обнаружено, что белок CmPS1 способен связывать РНК, наиболее эффективно взаимодействуя с высокоструктурированными РНК, в частности формируя специфический комплекс с тРНК. В настоящей работе продемонстрировано, что белок AtSerpin1 также способен образовывать комплекс с тРНК. Анализ тРНК,связанных белками AtSerpin1 и CmPS1 в условиях избытка тРНК, показал, что ни один из белков не проявляет строгой избирательности в связывании индивидуальных тРНК, что указывает, вероятно, на специфическое взаимодействие этих белков с элементами вторичной/третичной структуры, универсальными длявсех тРНК. При анализе взаимодействия белка CmPS1 с предшественником микроРНК 390 (premiR390)было обнаружено, что мутантный вариант premiR390, стебель шпилечной структуры которого представлялсобой совершенный дуплекс, утрачивал способность формировать дискретный комплекс с CmPS1, тогдакак другой вариант premiR390, содержащий природные неспаренные нуклеотидные остатки, такой способностью обладал. Эти данные указывают на то, что специфическое взаимодействие серпинов растений соструктурированными РНК основано на узнавании структурноуникальных пространственных мотивов,формируемых с участием неспаренных нуклеотидных остатков в дуплексах РНК.