Spectroscopic glimpses of the transition state of ATP hydrolysis trapped in a bacterial DnaB helicase

Malär, A.A.; Wili, N.; Völker, L.A.; Kozlova, M.I.; Cadalbert, R.; Däpp, A.; Weber, M.E.; Zehnder, J.; Jeschke, G.; Eckert, H.; Böckmann, A.; Klose, D.; Mulkidjanian, A.Y.; Meier, B.H.; Wiegand, T.

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Web of Science, Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 6 октября 2021 г.

Авторы: Malär A.A., Wili N., Völker L.A., Kozlova M.I., Cadalbert R., Däpp A., Weber M.E., Zehnder J., Jeschke G., Eckert H., Böckmann A., Klose D., Mulkidjanian A.Y., Meier B.H., Wiegand T.
Журнал: Nature communications
Том: 12
Номер: 1
Год издания: 2021
Издательство: Nature Pub. Group
Местоположение издательства: United Kingdom
Первая страница: 5293
DOI: 10.1038/s41467-021-25599-z
Аннотация: The ATP hydrolysis transition state of motor proteins is a weakly populated protein state that can be stabilized and investigated by replacing ATP with chemical mimics. We present atomic-level structural and dynamic insights on a state created by ADP aluminum fluoride binding to the bacterial DnaB helicase from Helicobacter pylori. We determined the positioning of the metal ion cofactor within the active site using electron paramagnetic resonance, and identified the protein protons coordinating to the phosphate groups of ADP and DNA using proton-detected 31P,1H solid-state nuclear magnetic resonance spectroscopy at fast magic-angle spinning > 100 kHz, as well as temperature-dependent proton chemical-shift values to prove their engagements in hydrogen bonds. 19F and 27Al MAS NMR spectra reveal a highly mobile, fast-rotating aluminum fluoride unit pointing to the capture of a late ATP hydrolysis transition state in which the phosphoryl unit is already detached from the arginine and lysine fingers.
Добавил в систему: Мулкиджанян Армен Яковлевич

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИСТИНА ИНХС РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИСТИНА ИНХС РАН

Spectroscopic glimpses of the transition state of ATP hydrolysis trapped in a bacterial DnaB helicaseстатья

Прикрепленные файлы