Свойства гемицеллюлаз феpментного комплекса Trichoderma longibrachiatumстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Информация о цитировании статьи получена из
Scopus
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 24 января 2020 г.
Аннотация:Из препаратов Целловиридин Г20х и Ксибетен-Ксил, полученных на основе штамма TW-1 Trichoderma longibrachiatum (Trichoderma reesei) выделены шесть ферментов, гидролизующих ксиланы. К ним относятся четыре ксиланазы (КСИЛ) КСИЛ 120 кДа, p15.5, КСИЛ 11 21 кДа, pI 9.5, КСИЛIII30 кДа, pI 9.1; эндоглюканаза I (ЭГ1) 57 кДа, pI 4.6, с активностью ксиланазы, а также две экзодеполимеразы - бета-ксилозидаза (Р-КСИЛ) 80 кДа, pI 4.5 и альфа-L-арабинофуранозидаза I (a-L-АФ I) 55 кДа, pI 7.4. Определена субстратная специфичность выделенных ферментов. Наибольшей удельной кснланазной активностью обладала КСИЛ II (190 Е/мг). Проведена оценка содержания ферментов в препаратах. Наибольший вклад в суммарную ксиланазную активность препарата Целловиридин Г20х вносила ЭГ I, Ксибетен-Ксил - КСИЛ II. Изучено влияние температуры и рН на активность ферментов, их стабильность в различных условиях, а также кинетика исчерпывающего гидролиза глкжуроноксилана и арабиноксилана. Обнаружен синергизм при совместном действии на арабиноксилан эндодеполимераз (КСИЛ I, КСИЛ II, КСИЛ III, ЭГ 1) и экзодеполимераз (a-L-АФ I и р-КСИЛ), а также антагонизм при совместном действии на глюкуроноксилан некоторых эндодеполимераз (КСИЛ I и ЭГ I) и a-L-АФ I.