Effect of Additional Amino acid Replacements on the Properties of Multi-Point Mutant Bacterial Formate Dehyderogenase PseFDH SM4S

Pometun, A.A.; Parshin, P.D.; Galanicheva, N.P.; Shaposhnikov, L.A.; Atroshenko, D.L.; Pometun, E.V.; Burmakin, V.V.; Kleymenov, S.Y.; Savin, S.S.; Tishkov, V.I.

Информация о цитировании статьи получена из Scopus
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 1 июня 2022 г.

Авторы: Pometun A.A., Parshin P.D., Galanicheva N.P., Shaposhnikov L.A., Atroshenko D.L., Pometun E.V., Burmakin V.V., Kleymenov S.Yu, Savin S.S., Tishkov V.I.
Журнал: Acta Naturae (англоязычная версия)
Том: 14
Номер: 1(52)
Год издания: 2022
Издательство: Park Media Ltd
Местоположение издательства: Moscow, Russia (Federation)
Первая страница: 82
Последняя страница: 91
DOI: 10.32607/actanaturae.11665
Аннотация: Formate dehydrogenase from Pseudomonas sp. 101 bacterium (PseFDH, EC 1.2.1.2) is a research model for the elucidation of the catalytic mechanism of 2-oxyacid D-specific dehydrogenases enzyme superfamily. The enzyme is actively used for regeneration of the reduced form of NAD(P)H in chiral synthesis with oxidoreductases. A multi-point mutant PseFDH SM4S with an improved thermal and chemical stability has been prepared earlier in this laboratory. To further improve the properties of the mutant, additional single-point replacements have been introduced to generate five new PseFDH mutants. All new enzymes have been highly purified, and their kinetic properties and thermal stability studied using analysis of thermal inactivation kinetics and differential scanning calorimetry. The E170D amino acid change in PseFDH SM4S shows an increase in thermal stability 1.76- and 10-fold compared to the starting mutant and the wild-type enzyme, respectively.
Добавил в систему: Тишков Владимир Иванович

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИСТИНА ИНХС РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИСТИНА ИНХС РАН

Effect of Additional Amino acid Replacements on the Properties of Multi-Point Mutant Bacterial Formate Dehyderogenase PseFDH SM4Sстатья

Прикрепленные файлы