Аннотация:Методом молекулярной динамики с потенциалами комбинированного методаквантовой механики/молекулярной механики проведено моделирование ферментсубстратных комплексов пенициллин-связывающих белков 2 из штаммов FA19,35/02 и H041 Nisseria gonorrhoeae c цефтриаксоном. Рассмотрены длины водородныхсвязей между карбонильным атомом кислорода субстрата и аминокислотными остатками оксианионного центра, а также расстояния нуклеофильной атаки атомом кислорода каталитического серина карбонильного атома углерода субстрата. Согласнорезультатам анализа двумерных карт лапласиана электронной плотности для дикого типа происходит более эффективная активация субстрата ферментом, что согласуется с геометрическими характеристиками: распределением длин водородных связей в оксианионном центре и расстоянием нуклеофильной атаки, которые смещены в сторону меньших значений.