Investigation of the tight binding mechanism of a new anticoagulant DD217 to factor Xa by means of molecular docking and molecular dynamics

Shulga, D.A.; Tserkovnikova, N.A.; Tarasov, D.N.; Tovbin, D.G.

Статья опубликована в высокорейтинговом журнале

Информация о цитировании статьи получена из Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 1 июня 2022 г.

Авторы: Shulga Dmitry A., Tserkovnikova Natalia A., Tarasov Dmitry N., Tovbin Dmitry G.
Журнал: Journal of Biomolecular Structure and Dynamics
Год издания: 2022
Издательство: Adenine Press
Местоположение издательства: United States
Первая страница: 1
Последняя страница: 11
DOI: 10.1080/07391102.2022.2072387
Аннотация: A new promising drug candidate DD217 has been proposed recently as a potent anticoagulant acting on factor Xa (fXa) target. It exhibits the lowest concentration of doubling the prothrombin time among the known anticoagulants. In order to explain the efficacy of DD217 in terms of molecular interactions with its target we studied the hypothesis of the tight binding mechanism by means of molecular dynamics simulations and statistical analysis of the trajectory. The conducted analysis confirms the significant contributions to the MM/GBSA estimated binding free energy of the S4 pocket residues as well the crucial role of establishing the hydrogen bonds between the ligand and the backbone amides of Gly216 and Gly218 of the target. The simulation results support the hypothesis of the tight binding mechanism of DD217 to fXa.
Добавил в систему: Шульга Дмитрий Александрович

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИСТИНА ИНХС РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИСТИНА ИНХС РАН

Investigation of the tight binding mechanism of a new anticoagulant DD217 to factor Xa by means of molecular docking and molecular dynamicsстатья

Прикрепленные файлы