Фосфорилирование регулирует взаимодействие N-концевого домена высокомолекулярной киназы легких цепей миозина с актиновым цитоскелетом

Вилиткевич, Е.Л.; Хапчаев, А.Ю.; Кудряшов, Д.С.; Никашин, А.В.; Шавоки, Д.П.; Лукас, Т.Д.; Ваттерсон, Д.М.; Ширинский, В.П.

Авторы: Вилиткевич Е.Л., Хапчаев А.Ю., Кудряшов Д.С., Никашин А.В., Шавоки Дж П., Лукас Т.Дж, Ваттерсон Д.М., Ширинский В.П.
Журнал: Биохимия
Том: 80
Номер: 10
Год издания: 2015
Издательство: ФГБУ "Издательство "Наука"
Местоположение издательства: Москва
Первая страница: 1561
Последняя страница: 1571
Аннотация: Высокомолекулярная киназа легких цепей миозина (КЛЦМ210) представляет собой многофункциональный белок, участвующий в активации миозина II типа и интеграции компонентов клеточного цитоскелета. В центральной части молекулы и в составе N-концевого домена КЛЦМ210 располагаются участки взаимодействия с актином. В клетках HeLa показано фосфорилирование N-концевого домена КЛЦМ210 по остаткам серина, предположительно под действием активной в митозе протеинкиназы Aurora B (Дульянинова и Брезник, Exp. Cell Res., 2004), однако функциональная значимость данного фосфорилирования осталась неустановленной. Результаты настоящей работы указывают, что N#концевой актинсвязывающий участок КЛЦМ210 располагается в пределах 27–157 а.о. (N27#157, нумерация остатков приведена для КЛЦМ210 курицы). В условиях in vitro цАМФ-зависимая протеинкиназа (ПКА) и протеинкиназа Aurora B фосфорилируют N27-157 по остаткам S140 и S149, ослабляя его взаимодействие с актином. Эти же остатки фосфорилируются ПКА-зависимым образом в трансфицированных клетках HeLa. Более того, фосфоимитирующие мутанты N27-157 менее прочно связываются с детергент-нерастворимой цитоскелетной фракцией клеток, в то время как in vitro замена S149D ослабляет связывание N27-157 с F-актином в той же степени, как и фосфорилирование N27-157 под действием ПКА. Таким образом, фосфорилирование КЛЦМ210 по остаткам серина, в основном по S149, ослабляет взаимодействие N-концевого домена КЛЦМ210 с актиновым цитоскелетом и может регулировать способность КЛЦМ210 перешивать микрофиламенты в клетке.
Добавил в систему: Хапчаев Аскер Юсуфович

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИСТИНА ИНХС РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИСТИНА ИНХС РАН

Фосфорилирование регулирует взаимодействие N-концевого домена высокомолекулярной киназы легких цепей миозина с актиновым цитоскелетомстатья

Прикрепленные файлы