Кинетика термоинактивации оксидазы D аминокислот OpaDAAO1 из дрожжей Ogataea parapolymorpha DL-1

Кошкина, М.К.; Сергеев, Е.П.; Федоров, Т.А.; Шеломов, М.Д.; Пометун, А.А.; Савин, С.С.; Тишков, В.И.; Атрошенко, Д.Л.

Авторы: Кошкина М.К., Сергеев Е.П., Федоров Т.А., Шеломов М.Д., Пометун А.А., Савин С.С., Тишков В.И., Атрошенко Д.Л.
Журнал: Вестник Московского университета. Серия 2: Химия
Том: 64
Номер: 2
Год издания: 2023
Издательство: Издательский дом МГУ
Местоположение издательства: Москва
Первая страница: 152
Последняя страница: 162
DOI: 10.55959/MSU0579-9384-2-2023-64-2-152-162
Аннотация: Проведенная нами ранее аннотация генома дрожжей Ogataea parapolymorpha DL-1 позволила идентифицировать в нем пять генов потенциальных оксидаз D-аминокислот. Все гены opadaao1- opadaao5 были клонированы и экспрессированы в E.coli. Четыре фермента OpaDAAO1 – OpaDAAO4 были получены в высокоочищенном виде и были изучены их каталитические свойства. Было установлено, что среди всех описанных в литературе на данный момент DAAO фермент OpaDAAO1 имеет наибольшую каталитическую константу kcat с D-Ala, что делает её перспективной для практического применения. Однако для эффективного применения фермента на практике кроме хороших каталитических параметров требуется высокая стабильность и знание механизма инактивации, в том числе и при повышенных температурах. В данной работе было изучено влияние повышенных температур на стабильность OpaDAAO1. Показано, что фермент имеет высокую для оксидаз D-аминокислот термостабильность. Изучена кинетика инактивации OpaDAAO1 при различных температурах, начальных концентрациях фермента, и при добавлении экзогенного FAD. На основании полученных данных предложена возможная кинетическая схема инактивации
Добавил в систему: Тишков Владимир Иванович

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ИСТИНА ИНХС РАН
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ИСТИНА ИНХС РАН

Кинетика термоинактивации оксидазы D аминокислот OpaDAAO1 из дрожжей Ogataea parapolymorpha DL-1статья

Прикрепленные файлы