|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
PilZ domain is part of the bacterial c-di-GMP binding proteinстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 5 июня 2017 г.
- Авторы: Amikam D., Galperin M.Y.
- Журнал: Bioinformatics
- Том: 22
- Номер: 1
- Год издания: 2006
- Издательство: Oxford University Press
- Местоположение издательства: United Kingdom
- Первая страница: 3
- Последняя страница: 6
- DOI: 10.1093/bioinformatics/bti739
- Аннотация: Recent studies identified c-di-GMP as a universal bacterial secondary messenger regulating biofilm formation, motility, production of extracellular polysaccharide and multicellular behavior in diverse bacteria. However, except for cellulose synthase, no protein has been shown to bind c-di-GMP and the targets for c-di-GMP action remain unknown. Here we report identification of the PilZ (’pills’) domain (Pfam domain PF07238) in the sequences of bacterial cellulose synthases, alginate biosynthesis protein Alg44, proteins of enterobacterial YcgR and firmicute YpfA families, and other proteins encoded in bacterial genomes and present evidence indicating that this domain is (part of) the long-sought c-di-GMP-binding protein. Association of the PilZ domain with a variety of other domains, including likely components of bacterial multidrug secretion system, could provide clues to multiple functions of the c-di-GMP in bacterial pathogenesis and cell development.
- Добавил в систему: Galperin Michael Y.