Аннотация:Остаток фенилаланина в положении 71 β-цепи пенициллинацилазы из E.coli играет важную роль в связывании и хиральной дискриминации субстрата. В положение βF71 были введены различные аминокислотные остатки и исследована энантиоселективность и субстратная специфичность полученных мутантов. Для ряда мутантов обнаружено значительное увеличение каталитической активности. Введение мутаций в положение βF71 приводило также к увеличению энантиоселективности пенициллинацилазы. Каталитическая активность по отношению к специфическим субстратам увеличивалась до 36 раз, наиболее сильный эффект наблюдали в случае K-, R- и L-мутантов. Увеличение активности по отношению к производным D-фенилглицина, представляющее собой практически важное улучшение специфичности с точки зрения биокаталитического синтеза новых пенициллинов и цефалоспоринов, обнаружено для βF71R и βF71L-мутантов. Синтетическая активность пенициллинацилазы при использовании 6-аминопенициллановой кислоты в качестве внешнего нуклеофила была особенно чувствительна к мутации остатка β71 в отличие от реакций ферментативного ацильного переноса на 7-аминодезацетоксицефалоспорановую кислоту