|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ИСТИНА ИНХС РАН |
||
S-glutathionylation of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase induces formation of C150-C154 intrasubunit disulfide bond in the active site of the enzymeстатья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 19 декабря 2017 г.
- Авторы: Barinova K.V., Serebryakova M.V., Muronetz V.I., Schmalhausen E.V.
- Журнал: Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects
- Том: 1861
- Номер: 12
- Год издания: 2017
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 3167
- Последняя страница: 3177
- DOI: 10.1016/j.bbagen.2017.09.008
- Аннотация: Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) - фермент гликолиза, вовлеченный в многочисленные клеточные процессы, не связанные с гликолизом. S-глутатионилированная ГАФД была обнаружена в растительных и животных тканях, однако роль данной модификации остается неясной. В данной работе показано, что инкубация ГАФД из мышц кролика в присутствии Н2О2 и восстановленного глутатиона (GSH)приводит к полной инактивации фермента. В отличие от необратимой инактивации перекисью водорода (в остуствии GSH), данная модификация обратима в присутствии избытка GSH или дитиотреитола. По данным MALDI-MS анализа, модифицированный белок содержит смешанный дисульфид между цистеином активного центра (Cys150) и GSH, а также внутримолекулярный дисульфидный мостик между цистеином активного центра Cys150 и соседним Cys154. Предположительно, смешанный дисульфид между Cys150 и GSH является промежуточным продуктом реакции S-глутатионилирования: последующее взаимодействие с Cys154 приводит к образованию внутримолекулярного дисульфидного мостика. Данная модификация защищает ГАФД от необратимого окисления перекисью водорода. S-глутатионилирование приводит к разрыхлению структуры ГАФД, снижает сродство фермента к NAD+ и снижает термостабильность фермента. Данные структурные изменения могут влиять на взаимодействие ГАФД с другими белками и лигандами.
- Добавил в систему: Шмальгаузен Елена Викторовна